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  1. Public
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  2. 国外雑誌論文

Ca^<2+> Release to Lumen from ADP-sensitive Phosphoenzyme E1PCa_2 without Bound K^+ of Sarcoplasmic Reticulum Ca^<2+>-ATPase

https://asahikawa-med.repo.nii.ac.jp/records/4042
https://asahikawa-med.repo.nii.ac.jp/records/4042
1200e256-8464-4798-9488-67874aa91bd1
名前 / ファイル ライセンス アクション
4496.pdf 4496.pdf (4.4 MB)
Item type 学術雑誌論文 / Journal Article_02(1)
公開日 2012-05-17
タイトル
タイトル Ca^<2+> Release to Lumen from ADP-sensitive Phosphoenzyme E1PCa_2 without Bound K^+ of Sarcoplasmic Reticulum Ca^<2+>-ATPase
言語 en
言語
言語 eng
資源タイプ
資源タイプ journal article
著者 山崎, 和生

× 山崎, 和生

ja 山崎, 和生

ja-Kana ヤマザキ, カズオ

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Daiho, Takashi

× Daiho, Takashi

en Daiho, Takashi

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Danko, Stefania

× Danko, Stefania

en Danko, Stefania

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Suzuki, Hiroshi

× Suzuki, Hiroshi

en Suzuki, Hiroshi

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書誌情報 Journal of Biological Chemistry

巻 285, 号 49, p. 38674-38683, 発行日 2010-12-01
ISSN
収録物識別子タイプ PISSN
収録物識別子 0021-9258
DOI
識別子タイプ DOI
関連識別子 10.1074/jbc.M110.183343
抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 During Ca^<2+> transport by sarcoplasmic reticulum Ca^<2+>-ATPase, the conformation change of ADP-sensitive phosphoenzyme (E1PCa_2) to ADP-insensitive phosphoenzyme (E2PCa_2) is followed by rapid Ca^<2+> release into the lumen. Here, we find that in the absence of K^+, Ca^<2+> release occurs considerably faster than E1PCa_2 to E2PCa_2 conformation change. Therefore, the lumenal Ca^<2+> release pathway is open to some extent in the K^+-free E1PCa_2 structure. The Ca^<2+> affinity of this E1P is as high as that of the unphosphorylated ATPase (E1), indicating the Ca^<2+> binding sites are not disrupted. Thus, bound K^+ stabilizes the E1PCa_2 structure with occluded Ca^<2+>, keeping the Ca^<2+> pathway to the lumen closed. We found previously (Yamasaki, K., Wang, G., Daiho, T., Danko, S., and Suzuki, H. (2008) J. Biol. Chem. 283, 29144-29155) that the K^+ bound in E2P reduces the Ca^<2+> affinity essential for achieving the high physiological Ca^<2+> gradient and to fully open the lumenal Ca^<2+> gate for rapid Ca^<2+> release (E2PCa_2 → E2P + 2Ca^<2+>). These findings show that bound K^+ is critical for stabilizing both E1PCa_2 and E2P structures, thereby contributing to the structural changes that efficiently couple phosphoenzyme processing and Ca^<2+> handling.
言語 en
注記
内容記述タイプ Other
注記 © 2010 by The American Society for Biochemistry and Molecular Biology, Inc.
資源タイプ
内容記述タイプ Other
資源タイプ text
著者版フラグ
出版タイプ VoR
フォーマット
内容記述タイプ Other
内容記述 application/pdf
ID(XooNIps)
20937807
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